抑肽-酶(來源于牛肺)
抑肽-酶(aprotinin),又稱為抑蛋白酶肽,是一種競爭性、可逆的絲氨-酸蛋白酶抑制劑,可與絲氨-酸蛋白酶形成穩定復合物并阻斷酶的活性位點,抑制糜蛋白-酶、胰蛋白-酶、激肽釋放-酶和血纖維蛋白溶酶,不能抑制xa因子和凝血-酶。大多數的抑肽-酶-蛋白酶復合物在ph <3的條件下解除結合,因此這種抑制作用是可逆的。
蛋白酶抑制劑是能夠與酶結合而降低酶作用底物分解速率的物質。具有蛋白質性質蛋白酶抑制劑廣泛存在,現已從大豆中分離出了兩種具有蛋白質性質的蛋白酶抑制劑:庫尼茲(kunitz)胰蛋白-酶抑制劑和鮑曼一貝爾克(bb)抑制劑。前者分子質量為20~25ku,后者分子質量為8ku
產品參數
其它名稱:蛋白酶抑制劑;抗蛋白酶肽(牛肺)
cas:9087-70-1
分子式:c284h432n84o79s7
分子量:6511.51
性狀: 白色粉末
活性: 6000u/mg
溶解性:溶于水(10 mg/ml)
抑肽-酶通過酶上的絲氨-酸活性部分,形成抑肽-酶-蛋白酶復合物而達到抑制作用。然而與不同的蛋白酶結合,顯示出不同的離解常數。與胰蛋白-酶的結合最牢固(ki=0.06nmon),這個常數是目前所報導的蛋白質間作用中最-低的之一(laydunski et al.1974).與人體纖溶酶的結合不很牢固。因為酶-抑制物復合體的k值較大(ki=1 nmon),因此可能是可逆的(wimann,1980),與人血漿血管舒-緩素結合的復合物相當不牢固(ki=30nmol/l),但仍在抑肽-酶的治療范圍內(nakahara,1983)。
抑肽-酶不僅與游離的酶分子結合,而且可以與已和第三組份結合的酶結合(如果該酶的活性中心還有結合能力)。因此,抑肽-酶抑制游離的纖溶酶,也可抑制用鏈激酶進行溶栓治療時形成的中間體-纖維蛋白溶酶鏈激酶復合物(wimann,1980)。
抑肽-酶的抗纖溶作用基于對蛋白水解激活的纖溶酶的抑制,不同于合成的抗纖溶劑,由于對過分激活的纖溶酶的直接抑制作用,抑肽-酶不但能保護直接的底物(纖維蛋白)不被纖溶酶降解,并保護著血漿中的纖維蛋白原、ⅴ、ⅷ因子及血清中的α2-球蛋白。
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